Schnelle und orientierte Immobilisierung von Laccasen auf Elektroden durch ein methioninreiches Peptid

19.03.2021
  Haiyang Cui und Lingling Zhang Urheberrecht: © Bio VI Haiyang Cui (l.) und Lingling Zhang (r.)

Haiyang Cui, Lingling Zhang*, Dominik Söder, Xiaomei Tang, Mehdi D. Davari, and Ulrich Schwaneberg*. ACS Catalysis, 2021. 11, 4, 2445-2453.

MetRich ist ein wertvolles Bindungsmotiv, dass die schnelle Immobilisierung und hohe Leistungsfähigkeit von Laccasen und anderen Oxidoreduktasen in bioelektrokatalytischen Anwendungen ermöglicht .

Die enzymatische Bioelektrokatalyse wird heutzutage für vielseitige Anwendungen genutzt, die von elektrochemischen Biosensorplattformen über implantierbare enzymatische Brennstoffzellen bis hin zu bioelektrosynthetischen Reaktoren reichen. Dennoch sind unzureichende Elektronentransferraten und Langzeitinstabilitäten von Enzymelektroden nach wie vor eine Herausforderung. In dieser Arbeit zeigen wir, dass MetRich (ein methioninreiches Segment) eine wichtige Rolle bei der schnellen Immobilisierung der Kupfer Efflux Oxidase (CueO aus Escherichia coli) auf Elektroden spielt. In diesem Zusammenhang wurde das Adsorptions- und Bioelektrokatalyse-Verhalten von CueO, einer verkürzten CueO (ΔMetRich CueO), und einer serinreichen substituierten CueO (SerRich CueO) untersucht. Atomare Molekulardynamik (MD) Simulationen zeigen, dass der synergistische Effekt von π-π-Wechselwirkungen und hydrophoben Wechselwirkungen zu der hohen Affinität von MetRich zu Kohlenstoff-Nanoröhren (CNT) beiträgt. Um die breite Anwendbarkeit zu demonstrieren, wurde MetRich auch an das Sporenmantelprotein A (CotA), eine andere bakterielle Laccase aus Bacillus licheniformics, fusioniert. Es ist bekannt, dass sich das T1 Cu aktive Zentrum von CotA um den C-Terminus herum befindet und die Eintrittsstelle der Elektronen bei der Laccase-katalysierten Sauerstoffreduktion ist. Die Fusion von MetRich an den C-Terminus von CotA verleiht CotA die Eigenschaften einer schnellen und orientierten Adsorption an der Elektrodenoberfläche, "zieht" das T1 Cu aktive Zentrum in die Nähe der CNT-Elektrode und erhöht dadurch die Elektronentransferrate. Die Entdeckung und Validierung machen MetRich zu einem wertvollen Bindungsmotiv für die schnelle Immobilisierung und hohe Leistung von Laccasen in bioelektrokatalytischen Anwendungen. Zudem lassen sich die Ergebnisse möglicherweise auf andere Oxidoreduktasen übertragen.

L. Zhang erhält Unterstützung durch die Alexander von Humboldt-Stiftung. Haiyang Cui wird durch ein Stipendium des China Scholarship Council (CSC) finanziell unterstützt. Diese Arbeit wurde in der Abteilung Hybridkatalyse & Hochdurchsatz-Durchmusterungssysteme durchgeführt und wurde durch die Abteilung Computational Biology und den von JARA-HPC der RWTH Aachen gewährten Rechenressourcen (JARA0169 und JARA0187) unterstützt.

Um mehr zu erfahren, rufen Sie bitte die vollständige Publikation unter Publikationen und Patente auf oder

Cui, H.; Zhang, L.*; Söder, D.; Tang, X. M.; Davari, M. D.; Schwaneberg, U.*, Rapid and oriented immobilization of laccases on electrodes via a methionine-rich peptide. ACS Catalysis, 2021. 11, 4, 2445-2453. https://doi.org/10.1021/acscatal.0c05490

  Immobilisierung mit Hilfe des MetRich Bindungsmotivs. Urheberrecht: © ACS Catalysis Das MetRich Bindungsmotiv kann Laccasen und andere Oxidoreduktasen an die Elektrodenoberfläche (z.B. CNT, Au) dirigieren und diese dort schnell und orientiert immobilisieren.